Forskjellen Mellom IGA Og IGG

2024 Forfatter: Mildred Bawerman | [email protected]. Sist endret: 2023-12-16 08:41

Nøkkelforskjell - IGA vs IGG

Immunglobuliner betegnes som en spesiell type kuleproteiner med en kompleks struktur. De produseres av det levende systemet som en sekundær spesifikk immunrespons ved kontakt med et antigen av en fremmed partikkel eller en organisme. Immunglobuliner er også kjent som antistoffer som er spesifikke proteiner produsert som respons på et antigen. De viktigste fem klassene av antistoffer er - Immunglobulin (Ig) A, G, M, E, D. i sekresjonsfunksjonen. Immunoglobulin G (IgG / IGG) er primært involvert i å virke mot fremmede patogener som inkluderer bakterier og virus. Hovedforskjellen mellom IGA og IGG er tilstedeværelsen og fraværet av det sekretoriske polypeptidet. IGA har et sekretorisk polypeptid for å lette utskillelsen via slimhinneoverflater, mens IGG ikke har en sekretorisk funksjon, og J-kjeden er fraværende.

INNHOLD

1. Oversikt og nøkkelforskjell

2. Hva er IGA

3. Hva er IGG

4. Likheter mellom IGA og IGG

5. Sammenligning side om side - IGA vs IGG i tabellform

6. Sammendrag

Hva er IGA?

IGA er en type immunglobulin som har en sekretorisk funksjon. Derfor kan IGA hovedsakelig finnes i sekreter, inkludert spytt og morsmelk. Omtrent 50% av proteinsammensetningen i råmelk er IGA. Det utskilles også av slimhinnelagene i mage-tarmkanalen og luftveiene. Dette gir en beskyttende mekanisme mot patogener som kommer inn i tarmen eller luftveiene.

Figur 01: Struktur av IGA

Det er to hovedklasser av IGA; IGA 1 og IGA2. IGA1 har en lengre hengselregion og har et ekstra duplisert sett med aminosyrer i strukturen. Denne langstrakte hengselsregionen øker følsomheten til IGA1 for bakterielle proteaser. Derfor er den hovedsakelig tilstede i serumet. IGA2 er sammensatt av en kortere hengselregion, og den mangler aminosyreduplikatstrukturen. Derfor har den ikke økt følsomhet for protease. IGA2 er hovedsakelig tilstede i slimhinnen som skiller ut.

IGA danner en dimer struktur som er karakteristisk for denne typen immunglobulin. Monomerene er forbundet med en struktur kjent som J-kjeden. J-kjeden er knyttet til dimerstrukturen via disulfid-koblinger. Et polypeptid er assosiert med dimerstrukturen som fungerer som den sekretoriske polypeptidkomponenten i IGA. Hovedfunksjonen til IGA er å beskytte slimhinnelagene mot ytre giftstoffer og kjemikalier som bakterielle og virale toksiner. IGA deltar i en nøytraliserende reaksjon for å nøytralisere toksinproduktene.

Hva er IGG?

IGG er den vanligste typen immunglobulin i systemet. Det er også hovedformen av sirkulasjonsimmunoglobulin i kroppen. IGG er den eneste formen for immunglobulin som kan krysse morkaken og nå fosteret. IGG består av fire polypeptidkjeder; 2 tunge kjeder og 2 lette kjeder som er koblet sammen av interkjededisulfidbindinger. Hver tunge kjede består av et N-terminal variabelt domene (VH) og tre konstante domener (CH1, CH2, CH3), med en ekstra “hengselregion” mellom CH1 og CH2. Hver lette kjede består av et N-terminal variabelt domene (VL) og et konstant domene (CL). Den lette kjeden er assosiert med VH- og CH1-domenene for å danne en Fab-arm ("Fab" = fragmentantigenbinding), og V-regionene samhandler for å danne den antigenbindende regionen. Videre inneholder IGG også en svært konservert region som består av en glykosylert aminosyre ved 297^th stilling.

Figur 02: Generell struktur for IGG

IGG har fire hovedunderklasser, nemlig IgG1, IGG2, IGG3 og IGG4. IGG1 er den mest utbredte underklassen. Det er den umiddelbare antistoffresponsen som produseres i kroppen etter en infeksjon av en bakteriell eller et viralt middel. IGG2 produseres hovedsakelig som respons på bakterielle kapselantigener. Disse antistoffene reagerer på karbohydratbaserte antigener. Det kan også virke mot virus som har karbohydratbaserte antigener. IGG3 er et pro-inflammatorisk antistoff som vanligvis produseres som respons på en virusinfeksjon. IGG3 er det viktigste antistoffet produsert som respons på blodgruppen antigener. IGG4-antistoffer produseres som respons på langvarige infeksjoner.

Hva er likhetene mellom IGA og IGG?

• Begge produseres på grunn av en sekundær immunrespons.
• Begge er produsert som respons på antigener eller antigene markører produsert i
• Begge er svært spesifikke.
• Begge består av fire polypeptidkjeder; 2 tunge kjeder og 2 lette kjeder.
• Begge deltar i kampen mot bakterielle og virale patogener.

Hva er forskjellen mellom IGA og IGG?

Diff Article Midt før tabell

IGA vs IGG
IGA er et antistoff tilstede i sekreter og slimhinner og virker mot bakterielle og virale patogener.	IGG er et antistoff produsert som en sekundær immunmekanisme involvert i å bekjempe patogene virus- og bakteriestammer.
Fordeling
IGA er i slimhinner og kroppssekresjoner som spytt og morsmelk.	IGG er i alt intra- og ekstra vaskulært vev.
Sammensetningen av den tunge kjeden
IGA har Alpha tung kjede.	IGG har Gamma tung kjede.
Konsentrasjon i serum
I serum er IGA-konsentrasjonen 0,6 - 3 mg / ml.	I serum er IGG-konsentrasjonen 6 - 13 mg / ml.
J Chain
Til stede i IGA.	Fraværende i IGG.
Sekretorisk polypeptid
Til stede i IGA.	Fraværende i IGG.
Evne til å krysse morkaken
IGA kan ikke krysse morkaken.	IGG kan krysse morkaken.

Sammendrag - IGA vs IGG

Både IGA og IGG produseres i kroppen som en sekundær immunrespons. De er spesifikke antistoffer som virker ved binding til et spesifikt antigen. Den største forskjellen mellom de to immunoglobuliner er basert på sekresjonsfunksjonen. IGA er tilstede er sekretoriske væsker og i slimete utskillende membraner, mens IGG er det mest utbredte immunglobulinet i serumet. Begge har evnen til å kjempe mot mikrobielle patogener. Dette er forskjellen mellom IGA og IGG.

Last ned PDF-versjonen av IGA vs IGG

Du kan laste ned PDF-versjonen av denne artikkelen og bruke den til frakoblede formål som angitt i en henvisning. Last ned PDF-versjon her Forskjellen mellom IGA og IGG