Lås mot nøkkel vs indusert passform
Enzymer er kjent som biologiske katalysatorer, som brukes i nesten alle cellulære reaksjoner, i organismer. De kan øke hastigheten på en biokjemisk reaksjon, uten at enzymet endres av reaksjonen. På grunn av dets gjenbrukbarhet kan til og med en liten konsentrasjon av et enzym være veldig effektiv. Alle enzymene er proteiner og kuleformede. Imidlertid, som alle andre katalysatorer, endrer ikke disse biologiske katalysatorene den endelige mengden produkter, og de kan ikke få reaksjoner til å oppstå. I motsetning til den andre normale katalysatoren katalyserer enzymer bare en type reversibel reaksjon, såkalt reaksjonsspesifikk. Siden enzymene er proteiner; de kan arbeide innenfor en viss temperatur, trykk og pH-område. De fleste enzymer katalyserer reaksjonene ved å lage en serie "enzym-substratkomplekser". I disse kompleksene,substratet binder seg tettest til enzymer som tilsvarer overgangstilstanden. Denne tilstanden har den laveste energien; derfor er den mer stabil enn overgangstilstanden til en ukatalysert reaksjon. Følgelig reduserer et enzym aktiveringsenergien til biologisk reaksjon, som det katalyserer. To hovedteorier brukes til å forklare hvordan enzym-substratkomplekser dannes. De er lås-og-nøkkel teori og indusert-fit teori.
Lås-og-nøkkel-modell
Enzymer har veldig presis form, som inkluderer en kløft eller lomme som kalles aktive nettsteder. I denne teorien passer substratet inn i et aktivt sted som en nøkkel i en lås. Hovedsakelig ionebindinger og hydrogenbindinger holder substratet i de aktive stedene for å danne enzym-substratkomplekset. Når det er dannet, katalyserer enzym reaksjonen ved å bidra til å endre substratet, enten å dele det fra hverandre eller fôre stykker sammen. Denne teorien avhenger av den nøyaktige kontakten mellom de aktive stedene og underlaget. Derfor er denne teorien kanskje ikke helt korrekt, spesielt når tilfeldig bevegelse av substratmolekyler er involvert.
Induced-Fit Model
I denne teorien endrer det aktive stedet formen for å brette et substratmolekyl. Enzymet, etter binding med et bestemt substrat, tar sin mest effektive form. Derfor påvirkes enzymets form av substratet som formen på en hanske som er påvirket av hånden som bærer den. Så i sin tur forvrenger enzymmolekylet substratmolekylet, siler bindingene og gjør substratet mindre stabilt, og senker dermed aktiveringsenergien til reaksjonen. Siden aktiviseringsenergien er lav, skjer reaksjonen i stor hastighet og danner produktene. Etter at produktene er utgitt, går aktiveringsstedet til enzymet tilbake til sin opprinnelige form og binder neste substratmolekyl.
Hva er forskjellen mellom Lock-and-Key og Induced-Fit?
• Induced-fit teori er en modifisert versjon av lås-og-nøkkel teorien.
• I motsetning til teorien om lås og nøkkel, er indusert tilpasningsteori ikke avhengig av den nøyaktige kontakten mellom det aktive stedet og underlaget.
• I Induced-fit-teorien påvirkes enzymformen av substratet, mens substratformen i Lock-and-key-teorien påvirkes av enzymet.
• I Lås-og-nøkkelteorien har de aktive sidene presis form, mens i Induced-fit-teorien har det aktive stedet i utgangspunktet ikke en presis form, men senere formes stedet i henhold til underlaget, som skal binde.
