Nøkkelforskjell - Enzyme vs Koenzym
Kjemiske reaksjoner omdanner ett eller flere underlag til produkter. Disse reaksjonene katalyseres av spesielle proteiner som kalles enzymer. Enzymer fungerer som en katalysator for de fleste reaksjoner uten å bli fortært. Enzymer er laget av aminosyrer og har unike aminosyresekvenser sammensatt av 20 forskjellige aminosyrer. Enzymer støttes av små ikke-protein organiske molekyler kalt kofaktorer. Koenzymer er en type medfaktorer som hjelper enzymer til å utføre katalyse. Hovedforskjellen mellom enzym og koenzym er at enzym er et protein som katalyserer de biokjemiske reaksjonene mens koenzym er et ikke-protein organisk molekyl som hjelper enzymer til å aktivere og katalysere de kjemiske reaksjonene. Enzymer er makromolekyler mens koenzymer er små molekyler.
INNHOLD
1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er et enzym
3. Hva er et koenzym
4. Sammenligning ved siden av hverandre - Enzyme vs koenzym
5. Sammendrag
Hva er et enzym?
Enzymer er biologiske katalysatorer av levende celler. De er proteiner sammensatt av hundrevis til millioner av aminosyrer festet sammen som perler på en streng. Hvert enzym har en unik aminosyresekvens, og det bestemmes av et spesifikt gen. Enzymer akselererer nesten alle biokjemiske reaksjoner i levende organismer. Enzymer påvirker bare hastigheten på reaksjonen, og deres tilstedeværelse er viktig for å starte den kjemiske omdannelsen fordi aktiveringsenergien til reaksjonen senkes av enzymer. Enzymer endrer hastigheten på reaksjonen uten å bli fortært eller uten å endre den kjemiske strukturen. Det samme enzymet kan katalysere omdannelsen av flere og flere substrater til produkter ved å vise evnen til å katalysere den samme reaksjonen om og om igjen.
Enzymer er svært spesifikke. Et bestemt enzym binder seg til et spesifikt substrat og katalyserer en spesifikk reaksjon. Enzymets spesifisitet er forårsaket av enzymets form. Hvert enzym har et aktivt sted med en spesifikk form og funksjonelle grupper for spesifikk binding. Bare det spesifikke substratet vil matche formen på det aktive nettstedet og binde seg til det. Spesifisiteten til enzymsubstratbindingen kan forklares med to hypoteser kalt lås og nøkkelhypotese og indusert tilpasningshypotese. Lås og nøkkelhypotese indikerer at samsvaret mellom enzym og substrat er spesifikt lik en lås og en nøkkel. Indusert tilpasningshypotese forteller at formen på det aktive stedet kan endres for å passe til formen på det spesifikke underlaget som ligner hansker som passer hånden din.
Enzymatiske reaksjoner påvirkes av flere faktorer som pH, temperatur osv. Hvert enzym har en optimal temperaturverdi og pH-verdi for å fungere effektivt. Enzymer samhandler også med ikke-protein-kofaktorer som protesegrupper, koenzymer, aktivatorer, etc. for å katalysere biokjemiske reaksjoner. Enzymer kan ødelegges ved høy temperatur eller med høy surhet eller alkalinitet fordi de er proteiner.
Figur 01: Indusert tilpasningsmodell for enzymaktivitet.
Hva er et koenzym?
Kjemiske reaksjoner blir hjulpet av ikke-proteinmolekyler kalt kofaktorer. Kofaktorer hjelper enzymer til å katalysere kjemiske reaksjoner. Det er forskjellige typer medfaktorer, og koenzymer er en type blant dem. Koenzym er et organisk molekyl som kombineres med et enzymsubstratkompleks og hjelper katalyseprosessen til reaksjonen. De er også kjent som hjelpermolekyler. De består av vitaminer eller stammer fra vitaminer. Derfor bør dietter inneholde vitaminer som gir viktige koenzymer for de biokjemiske reaksjonene.
Koenzymer kan binde seg til enzymets aktive sted. De binder løst med enzymet og hjelper den kjemiske reaksjonen ved å tilveiebringe funksjonelle grupper som er nødvendige for reaksjonen eller ved å endre enzymets strukturelle konformasjon. Derfor blir binding av underlaget enkelt, og reaksjonen kjører mot produktene. Noen koenzymer fungerer som sekundære substrater og blir kjemisk endret på slutten av reaksjonen, i motsetning til enzymer.
Koenzymer kan ikke katalysere en kjemisk reaksjon uten enzym. De hjelper enzymer til å bli aktive og utføre sine funksjoner. Når koenzymet binder seg til apoenzymet, blir enzymet en aktiv form av enzymet kalt holoenzym og initierer reaksjonen.
Eksempler på koenzymer er adenosintrifosfat (ATP), nikotinamidadenindinukleotid (NAD), flavinadenindinukleotid (FAD), koenzym A, vitamin B1, B2 og B6, etc.
Figur 02: Kofaktorbinding med apoenzym
Hva er forskjellen mellom enzym og koenzym?
Diff Article Middle before Table
Enzym vs koenzym |
|
| Enzymer er biologiske katalysatorer som fremskynder kjemiske reaksjoner. | Koenzymer er organiske molekyler som hjelper enzymer til å katalysere de kjemiske reaksjonene. |
| Molekylær type | |
| Alle enzymer er proteiner. | Koenzymer er ikke-proteiner. |
| Endring på grunn av reaksjoner | |
| Enzymer endres ikke på grunn av den kjemiske reaksjonen. | Koenzymer blir kjemisk endret som et resultat av reaksjonen. |
| Spesifisitet | |
| Enzymer er spesifikke. | Koenzymer er ikke spesifikke. |
| Størrelse | |
| Enzymer er større molekyler. | Koenzymer er mindre molekyler. |
| Eksempler | |
| Amylase, proteinase og kinase er eksempler på enzymer. | NAD, ATP, koenzym A og FAD er eksempler på koenzymer. |
Sammendrag - Enzyme vs Coenzyme
Enzymer katalyserer kjemiske reaksjoner. Koenzymer hjelper enzymer til å katalysere reaksjonen ved å aktivere enzymer og tilveiebringe funksjonelle grupper. Enzymer er proteiner sammensatt av aminosyrer. Koenzymer er ikke proteiner. De kommer hovedsakelig fra vitaminer. Dette er forskjellene mellom enzymer og koenzymer.
