Nøkkelforskjell - Kd vs Km
Kd og Km er likevektskonstanter. Hovedforskjellen mellom Kd og Km er at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
Kd refererer til dissosiasjonskonstant mens Km er Michaelis-konstanten. Begge disse konstantene er veldig viktige i den kvantitative analysen av enzymatiske reaksjoner.
INNHOLD
1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er Kd
3. Hva er Km
4. Sammenligning side om side - Kd vs Km i tabellform
5. Sammendrag
Hva er Kd?
Kd er dissosiasjonskonstant. Det er også kjent som likevektsdissosiasjonskonstant på grunn av bruken i likevektssystemer. Dissosiasjonskonstanten er likevektskonstanten i reaksjoner der en stor forbindelse omdannes til små komponenter reversibelt. Prosessen med denne konverteringen er også kjent som dissosiasjon. Et ionisk molekyl dissosierer alltid i ionene. Da er dissosiasjonskonstanten eller Kd en mengde som uttrykker i hvilken grad et bestemt stoff i løsningen dissosierer seg til ioner. Dermed er dette lik produktet av konsentrasjonene av de respektive ioner delt på konsentrasjonen av det ikke-dissosierte molekylet.
AB ↔ A + B
I den generelle reaksjonen ovenfor, dissosiasjonskonstanten, kan Kd gis som nedenfor.
Kd = [A] [B] / [AB].
Videre, hvis det er et støkiometrisk forhold, bør man inkludere de støkiometriske koeffisientene i ligningen.
xAB ↔ aA + bB
Ligningen for dissosiasjonskonstant, Kd for reaksjonen ovenfor er som følger:
Kd = [A] a [B] b / [AB] x
Spesielt, i biokjemiske applikasjoner, hjelper Kd med å bestemme mengden produkter gitt av en kjemisk reaksjon i nærvær av et enzym. Kd av en enzymatisk reaksjon uttrykker ligand-reseptoraffinitet. Med andre ord angir det evnen til et substrat til å forlate reseptoren til et enzym. På den annen side beskriver den hvor sterkt et substrat binder seg til enzymet.
Hva er Km?
Km er Michaelis-konstanten. I motsetning til Kd er Km en kinetisk konstant. Hovedapplikasjonen er i enzymkinetikk, det vil si å bestemme affiniteten til et substrat for å binde seg til et enzym. Konstanten uttrykkes ved å relatere substratkonsentrasjonen til reaksjonshastigheten i nærvær av et enzym. Følgelig er Michaelis-konstanten eller Km konsentrasjonen av substratet når reaksjonshastigheten når halvparten av sin maksimale hastighet.
Figur 1: Forholdet mellom reaksjonshastighet og substratkonsentrasjon i en enzymatisk reaksjon.
Under en reaksjon mellom enzym (E) og substrat (S) er dannelsen av produkter (P) som følger:
E + S ↔ ES-kompleks ↔ E + P
Hvis likevektskonstantene i reaksjonen ovenfor er som følger, kan du utlede Km fra disse konstantene.
Km = K -1 + K +2 / K +1
Bestemmelse av Km I følge Michaels konsept
Michaelis utviklet et forhold ved å bruke konsentrasjonen av substrat, [S] og maksimal reaksjonshastighet, Vmax. Forholdet mellom substratkonsentrasjon og Km for en enzymatisk reaksjon er som følger:
v = Vmax [S] / Km + [S]
v er hastighet når som helst, mens [S] er substratkonsentrasjonen på et bestemt tidspunkt, og Vmax er den maksimale reaksjonshastigheten. Km er Michaeliskonstanten for enzymet i reaksjonen. Verdien av Michaelis-konstanten avhenger av enzymet. Følgelig indikerer en liten verdi på Km at enzymet blir mettet med en liten mengde substrat. Deretter oppnås Vmax ved lav substratkonsentrasjon. Derimot indikerer en høy Km-verdi at enzymet krever en høy mengde substrat for å bli mettet.
Hva er forskjellen mellom Kd og Km?
Diff Article Midt før tabell
Kd vs Km |
|
| Kd er dissosiasjonskonstanten. | Km er Michaelis-konstanten. |
| Natur | |
| Kd er en termodynamisk konstant. | Km er en kinetisk konstant. |
| Detaljer | |
| Kd representerer substratets affinitet mot et enzym. | Km representerer forholdet mellom substratkonsentrasjon og reaksjonshastighet. |
Sammendrag - Kd vs Km
Kd og Km er likevektskonstanter som beskriver egenskapene til enzymatiske reaksjoner. Hovedforskjellen mellom Kd og Km er at Kd er en termodynamisk konstant, mens Km ikke er en termodynamisk konstant.
