Nøkkelforskjell - Alpha Helix vs Beta Pleated Sheet
Alpha-helixer og beta-plisserte ark er de to hyppigst forekommende sekundære strukturene i en polypeptidkjede. Disse to strukturelle komponentene er de første hovedtrinnene i prosessen med å brette en polypeptidkjede. Hovedforskjellen mellom Alpha Helix og Beta Pleated Sheet er i strukturen deres; de har to forskjellige former for å gjøre en bestemt jobb.
Hva er Alpha Helix?
En alfa-helix er en høyrehendt spole av aminosyrerester på en polypeptidkjede. Området av aminosyrerester kan variere fra 4 til 40 rester. Hydrogenbindingen dannet mellom oksygenet i C = O-gruppen på toppspolen og hydrogenet i NH-gruppen i bunnspolen bidrar til å holde spolen sammen. En hydrogenbinding dannes pr. Fjerde aminosyrerest i kjeden på ovennevnte måte. Dette ensartede mønsteret gir det bestemte funksjoner som tykkelsen på spolen, og det dikterer lengden på hver komplette sving langs spiralaksen. Stabiliteten til alfa-helixstrukturen avhenger av flere faktorer.
O-atomer i rødt, N-atomer i blått og hydrogenbindinger som grønne prikkede linjer
Hva er Beta Pleated Sheet?
Beta-plissert ark, også kjent som beta-ark, regnes som den andre formen for sekundær struktur i proteiner. Den inneholder beta-tråder som er koblet sideveis med minst to eller tre ryggradens hydrogenbindinger for å danne et vridd, plissert ark som vist på bildet. En beta-streng er en strekning av polypeptidkjede; dens lengde er vanligvis lik 3 til 10 aminosyrer, inkludert ryggraden i en utvidet bekreftelse.
4-strenget antiparallelt β-arkfragment fra en krystallstruktur av enzymkatalasen.
a) viser de antiparallelle hydrogenbindinger (stiplet) mellom peptid NH- og CO-grupper på tilstøtende tråder. Pilene indikerer kjederetning, og elektrondensitetskonturene skisserer ikke-H-atomene. O-atomer er røde kuler, N-atomer er blå, og H-atomer er utelatt for enkelhets skyld; sidekjedene vises bare ut til det første sidekjedet C-atom (grønt)
b) Kant-på-sikt av de sentrale β-strengene
I beta-plisserte ark løper polypeptidkjedene ved siden av hverandre. Den får navnet "plissert ark" på grunn av det bølgelignende utseendet til strukturen. De er koblet sammen med hydrogenbindinger. Denne strukturen tillater dannelse av flere hydrogenbindinger ved å strekke ut polypeptidkjeden.
Hva er forskjellen mellom Alpha Helix og Beta Pleated Sheet?
Struktur av Alpha Helix og Beta Pleated Sheet
Alpha Helix:
I denne strukturen er polypeptid-ryggraden tett bundet rundt en imaginær akse som en spiralstruktur. Det er også kjent som det heloidformede arrangementet av peptidkjeden.
Dannelsen av alfa-heliksstruktur skjer når polypeptidkjedene blir vridd til en spiral. Dette gjør at alle aminosyrene i kjeden kan danne hydrogenbindinger (en binding mellom et oksygenmolekyl og et hydrogenmolekyl) med hverandre. Hydrogenbindinger tillater spiralen å holde spiralformen og gir en tett spole. Denne spiralformen gjør alfa-helixen veldig sterk.
Hydrogenbindinger er angitt med de gule prikkene.
Beta plisseark:
Når to eller flere fragmenter av polypeptidkjede (r) overlapper hverandre og danner en rekke hydrogenbindinger med hverandre, kan følgende strukturer bli funnet. Det kan skje på to måter; parallell ordning og anti-parallell ordning.
Eksempler på strukturen:
Alpha Helix: Fingernegler eller tånegler kan tas som et eksempel på en alfa helix struktur.
Beta plissert ark: Fjærstrukturen ligner strukturen til beta-plissert ark.
Funksjoner av strukturen:
Alpha Helix: I alpha helix struktur er det 3,6 aminosyrer per helix. Alle peptidbindinger er trans og plane, og NH-gruppene i peptidbindinger peker i samme retning, som er omtrent parallell med spiralaksen. C = O-gruppene til alle peptidbindinger peker i motsatt retning, og de er parallelle med akselen til helixen. C = O-gruppen i hver peptidbinding er bundet til NH-gruppen i peptidbindingen som danner en hydrogenbinding. Alle R-gruppene pekes utover fra spiralen.
Beta-plissert ark: Hver peptidbinding i beta-plissearket er plan og har trans-konformasjon. C = O- og NH-gruppene av peptidbindinger fra tilstøtende kjeder er i samme plan og peker mot hverandre og danner hydrogenbinding mellom dem. Alle R-gruppene i en hvilken som helst kjede kan alternativt forekomme over og under arkets plan.
Definisjoner:
Sekundær struktur: Det er formen av et brettprotein på grunn av hydrogenbinding mellom ryggradsamid- og karbonylgruppene.
