Nøkkelforskjell - Oksygenert vs deoksygenert hemoglobin
Hemoglobin er et protein som finnes i røde blodlegemer, som fører oksygen fra lungene til kroppsvev og organer og karbondioksid fra kroppsvev og organer til lungene. Det er to tilstander av hemoglobin: oksygenert og deoksygenert hemoglobin. Hovedforskjellen mellom oksygenert og deoksygenert hemoglobin er at oksygenert hemoglobin er tilstanden til hemoglobin bundet med fire oksygenmolekyler mens deoksygenert hemoglobin er den ubundne tilstanden til hemoglobin med oksygen. Oksygenert hemoglobin er knallrød i farge mens deoksygenert hemoglobin er mørk rød i fargen.
INNHOLD
1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er hemoglobin
3. Hva er oksygenert hemoglobin
4. Hva er deoksygenert hemoglobin
4. Sammenligning side om side - Oksygenert mot deoksygenert hemoglobin
5. Sammendrag
Hva er hemoglobin?
Hemoglobin (Hb) er et komplekst proteinmolekyl som er tilstede i røde blodlegemer som gir den typiske formen til de røde blodcellene (rund med smalt senter). Nøkkelrollene til Hb inkluderer transport av oksygen fra lungene til kroppsvevet, utveksling av det med karbondioksid og å ta karbondioksid fra kroppsvevet til lungene og bytte ut med oksygen. Hemoglobinmolekyl inneholder fire polypeptidkjeder (proteinunderenheter) og fire hemgrupper som vist i figur 01. Fire polypeptidkjeder representerer to alfa-globulinkjeder og to beta-globulinkjeder. Heme er en viktig porfyrinforbindelse i hemoglobinmolekylet som har et sentralt jernatom innebygd inni. Hver polypeptidkjede i hemoglobinmolekylet inneholder en hemgruppe og et jernatom. Jernatomet er viktig for transport av oksygen og karbondioksid i blodet, og det er den viktigste bidragsyteren til røde blodlegemer. Hemoglobin kalles også som mettaloprotein på grunn av dets innlemmelse av jernatomer.
Oksygentilførsel til vev og organer er viktig og viktig. Celler får energi gjennom aerob respirasjon (oksidativ fosforylering) ved hjelp av oksygen som elektronakseptor. Produksjon av energi er nødvendig for optimal cellemetabolisme og funksjoner. Oksygentilførsel blir lettere av hemoglobinproteinene. Derfor er hemoglobin også kjent som oksygenbærende protein i blodet.
Det lave nivået av hemoglobin i blod kalt anemi. Anemi kan føre til flere sykdommer. Det er forskjellige årsaker til lave hemoglobinkonsentrasjoner i blodet. Mangel på jern er hovedårsaken, mens overdreven slanking, usunn livsstil, noen sykdommer og kreft er også årsaker til det samme.
Hemoglobinmolekylet har fire oksygenbindingssteder assosiert med fire Fe + 2- atomer. Ett molekyl hemoglobin kan bære maksimalt fire molekyler oksygen. Derfor kan hemoglobin være mettet eller umettet med oksygen. Oksygenmetning er prosentandelen av oksygenbindingsstedene for hemoglobin okkupert av oksygenet. Med andre ord måler den brøkdelen av oksygenmettet hemoglobin i forhold til totalt hemoglobin. Disse to tilstandene i hemoglobinet er kjent som oksygenert og deoksygenert hemoglobin.
Figur 1: Struktur av hemoglobin
Hva er oksygenert hemoglobin?
Når hemoglobinmolekyler er bundet og mettet med oksygenmolekyler, er kombinasjonen av hemoglobin med oksygen kjent som oksygenert hemoglobin (oxyhemoglobin). Oksygenert hemoglobin dannes under den fysiologiske respirasjonen (ventilasjon), når oksygenmolekyler binder seg med hemoglobinhemgrupper i røde blodlegemer. Oksygenert hemoglobinproduksjon skjer hovedsakelig i lungekapillærene nær lungeblærene der gassutvekslingen oppstår (innånding og utånding). Affiniteten til oksygenbinding til hemoglobinet påvirkes sterkt av pH. Når pH er høy, er det høy affinitet av bindende oksygen til hemoglobin, men det synker når pH synker. Det er normalt høy pH i lungene, og lav pH i muskler. Dermed er denne forskjellen i pH-forhold nyttig for oksygenfesting, transport og frigjøring. Siden det er høy bindingsaffinitet nær lungen, binder oksygen med hemoglobin og lager oksyhemoglobin. Når oksyhemoglobin når muskelen på grunn av lav pH, oppløses den og frigjør oksygen til cellene. Normalt oksygenivå i blod fra mennesker anses å være i området 95 - 100%. Oksygenert blod er synlig i knallrød (rød). Når hemoglobinet er i oksygenert form, er det også kjent som R-tilstand (avslappet tilstand) av hemoglobinet. Når hemoglobinet er i oksygenert form, er det også kjent som R-tilstand (avslappet tilstand) av hemoglobinet. Når hemoglobinet er i oksygenert form, er det også kjent som R-tilstand (avslappet tilstand) av hemoglobinet.
Figur 2: Oksygenert hemoglobin
Hva er deoksygenert hemoglobin?
Deoksygenert hemoglobin er formen av hemoglobin som ikke er bundet til oksygen. Deoksygenert hemoglobin mangler oksygen. Derfor kalles denne tilstanden T-tilstand (anspent tilstand) av hemoglobin. Deoksygenert hemoglobin kan observeres når oksygenert hemoglobin frigjør oksygen og det byttes ut med karbondioksid nær plasmamembranen til muskelceller der det er et lavt pH-miljø. Når hemoglobin har lav affinitet mot oksygenbindingen, leverer det oksygen og omdannes til deoksygenert hemoglobin.
Figur 3: Oksygenert og deoksygenert blodstrøm gjennom kroppen
Hva er forskjellen mellom oksygenert og deoksygenert hemoglobin?
Diff Article Midt før tabell
Oksygenert vs deoksygenert hemoglobin |
|
| Oksygenert hemoglobin er kombinasjonen av hemoglobin pluss oksygen. | Den ubundne formen av hemoglobin med oksygen er kjent som deoksygenert hemoglobin. |
| Oksygenmolekyltilstand | |
| Oksygenmolekyler er bundet til hemoglobinmolekylet. | Oksygenmolekyler er ikke bundet til hemoglobinmolekylet. |
| Farge | |
| Oksygenert hemoglobin er knallrød i fargen. | Deoksygenert hemoglobin har mørkerød farge. |
| Tilstand av hemoglobin | |
| Dette er kjent som R-tilstanden for hemoglobin. | Dette er kjent som T (anspent) tilstand av hemoglobin. |
| Dannelse | |
| Oksygenert hemoglobin dannes når oksygenmolekyler binder seg med hemoglobinhemgrupper i røde blodlegemer under den fysiologiske respirasjonen. | Deoksygenert hemoglobin dannes når oksygen frigjøres fra oksygenert hemoglobin og byttes ut med karbondioksid nær plasmamembranen til muskelceller. |
Sammendrag - Oksygenert og deoksygenert hemoglobin
Hemoglobin er et viktig protein som finnes i røde blodlegemer som er i stand til å føre oksygen fra lungen til kroppsvevet og bringe karbondioksid fra kroppsvevet til lungen. Det er to tilstander av hemoglobin på grunn av oksygenbinding. Disse er oksygenert hemoglobin og deoksygenert hemoglobin. Oksygenert hemoglobin dannes når oksygenmolekyler festes til Fe-atomene. Deoksygenert hemoglobin dannes når oksygenmolekyler frigjøres fra hemoglobinmolekylet. Dette er nøkkelforskjellen mellom oksygenert og deoksygenert hemoglobin. Oksygenfesting og frigjøring påvirkes hovedsakelig av oksygenens pH og partialtrykk.
