Nøkkelforskjell - Trypsin vs Chymotrypsin
Proteinfordøyelse er en veldig viktig prosess i den generelle fordøyelsesprosedyren i levende organismer. Komplekse proteiner fordøyes i dets monomerer av aminosyrer og absorberes via tynntarmen. Proteiner er essensielle da de tjener en viktig funksjonell og en strukturell rolle i en organisme. Proteinfordøyelse skjer via proteinfordøyende enzymer som inkluderer trypsin, chymotrypsin, peptidaser og proteaser. Trypsin er et proteinfordøyende enzym som spalter peptidbindingen ved de basiske aminosyrene som inkluderer lysin og arginin. Chymotrypsin er også et proteinfordøyende enzym som spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrer som fenylalanin, tryptofan og tyrosin. Hovedforskjellen mellom trypsin og chymotrypsin er posisjonen til aminosyren der den spaltes i proteinet. Trypsin spalter ved basiske aminosyreposisjoner mens chymotrypsin spalter ved aromatiske aminosyreposisjoner.
INNHOLD
1. Oversikt og nøkkelforskjell
2. Hva er trypsin
3. Hva er kymotrypsin
4. Likheter mellom trypsin og kymotrypsin
5. Sammenligning side om side - Trypsin vs kymotrypsin i tabellform
6. Oppsummering
Hva er Trypsin?
Trypsin er et 23,3 kDa protein som tilhører familien av serinproteaser, og dets hovedsubstrater er basiske aminosyrer. Disse basiske aminosyrene inkluderer arginin og lysin. Trypsin ble oppdaget i 1876 av Kuhne. Trypsin er et kuleprotein og eksisterer i sin inaktive form som er trypsinogen - zymogen. Virkningsmekanismen til trypsin er basert på serinproteaseaktiviteten.
Trypsin spalter ved den C-enden av de basiske aminosyrene. Dette er en hydrolysereaksjon og finner sted ved en pH - 8,0 i tynntarmen. Aktivering av trypsinogen skjer ved fjerning av det terminale heksapeptidet, og det produserer den aktive formen; trypsin. Aktiv trypsin er av to hovedtyper; α - trypsin og β-trypsin. De skiller seg ut i termisk stabilitet og struktur. Det aktive stedet for trypsin inneholder Histidin (H63), asparaginsyre (D107) og Serine (S200).
Figur 01: Trypsin
Den enzymatiske virkningen av trypsin hemmer av DFP, aprotinin, Ag +, benzamidin og EDTA. Anvendelsene av trypsin inkluderer dissosiasjon av vev, trypsinisering i dyrecellekultur, tryptisk kartlegging, in vitro proteinstudier, fingeravtrykk og i vevskulturapplikasjoner.
Hva er Chymotrypsin?
Chymotrypsin har en molekylvekt på 25,6 kDa og tilhører serinproteasefamilien, og det er en endopeptidase. Chymotrypsin eksisterer i sin inaktive form som er chymotrypsinogen. Chymotrypsin ble oppdaget på 1900-tallet. Chymotrypsin hydrolyserer peptidbindingen ved de aromatiske aminosyrene. Disse aromatiske substratene inkluderer tyrosin, fenylalanin og tryptofan. Substratene til dette enzymet er hovedsakelig i L-isomerene og virker lett på amider og estere av aminosyrer. Den optimale pH-verdien der chymotrypsin virker er 7,8 - 8,0. Det er to hovedformer av chymotrypsin, slik som chymotrypsin A og chymotrypsin B, og de skiller seg litt ut i strukturelle og proteolytiske egenskaper. Det aktive stedet for chymotrypsin inneholder en katalytisk triade og består av histidin (H57), asparaginsyre (D102) og Serine (S195).
Figur 02: Chymotrypsin
Aktivatorene av chymotrypsin er Cetyltrimetylammoniumbromid, Dodecyltrimetylammoniumbromid, Heksadecyltrimetylammoniumbromid og Tetrabutylammoniumbromid. Inhibitorene til chymotrypsin er peptidylaldehyder, borsyrer og kumarinderivater. Chymotrypsin brukes kommersielt i peptidsyntese, peptidkartlegging og peptidfingeravtrykk.
Hva er likhetene mellom Trypsin og Chymotrypsin?
- Begge enzymene er serinproteaser.
- Begge enzymene spalter peptidbindinger.
- Begge enzymene virker i tynntarmen.
- Begge enzymene eksisterer i sin inaktive form som zymogener.
- Begge enzymene er sammensatt av en katalytisk triade som inneholder histidin, asparaginsyre og serin på det aktive stedet.
- Begge enzymene ble opprinnelig oppdaget og ekstrahert fra storfe.
- Produksjon av begge enzymer gjøres for tiden ved hjelp av rekombinante DNA-teknikker.
- Begge enzymene virker på en optimal basisk pH.
- Begge enzymene brukes in vitro i forskjellige bransjer.
Hva er forskjellen mellom Trypsin og Chymotrypsin?
Diff Article Midt før tabell
Trypsin vs Chymotrypsin |
|
| Trypsin er et proteinfordøyende enzym som vil spalte peptidbindingen ved de basiske aminosyrene som lysin og arginin. | Chymotrypsin, som også er et protein som fordøyer enzym, spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrer som fenylalanin, tryptofan og tyrosin. |
| Molekylær vekt | |
| Molekylvekten til trypsin er 23,3 k Da. | Molekylvekten til chymotrypsin er 25,6 k Da. |
| Underlag | |
| Komplekse proteiner blir fordøyd i dets monomerer av aminosyrer og absorberes via tynntarmen. | Aromatiske aminosyresubstrater som tyrosin, tryptofan og fenylalanin virker på chymotrypsin. |
| Zymogen form av enzymet | |
| Trypsinogen er den inaktive formen for trypsin. | Chymotrypsinogen er den inaktive formen for chymotrypsin. |
| Aktivatorer | |
| Lanthanides er aktivatorer av trypsin. | Cetyltrimetylammoniumbromid, Dodecyltrimetylammoniumbromid, Heksadecyltrimetylammoniumbromid og Tetrabutylammoniumbromid er aktivatorer av chymotrypsin. |
|
Inhibitorer |
|
| DFP, aprotinin, Ag +, benzamidin og EDTA er hemmere av trypsin. | Peptidylaldehyder, borsyrer og kumarinderivater er hemmere av kymotrypsin. |
Sammendrag - Trypsin vs Chymotrypsin
Peptidaser eller proteolytiske enzymer spalter proteiner via hydrolyse av peptidbindingen. Trypsin spalter peptidbindingen ved basiske aminosyrer, mens kymotrypsin spalter peptidbindingen ved aromatiske aminosyrerester. Begge enzymene er serinpeptidaser og virker i tynntarmen i et grunnleggende pH-miljø. For tiden er mye forskning involvert i å produsere trypsin og chymotrypsin ved hjelp av rekombinant DNA-teknologi ved å bruke forskjellige bakterie- og sopparter, da disse enzymene har høy industriell verdi. Dette er forskjellen mellom trypsin og chymotrypsin.
Last ned PDF-versjonen av Trypsin vs Chymotrypsin
Du kan laste ned PDF-versjonen av denne artikkelen og bruke den til frakoblede formål som angitt i en henvisning. Last ned PDF-versjon her Forskjellen mellom Trypsin og Chymotrypsin
