Forskjellen Mellom Affinitet Og Aviditet

2024 Forfatter: Mildred Bawerman | [email protected]. Sist endret: 2023-12-16 08:41

Hovedforskjell - Affinitet vs Aviditet

Antistoffantigeninteraksjon er en avgjørende interaksjon i celler for å reagere mot infeksjoner. Antigener er de fremmede partiklene som kommer inn i vertscellene. De består hovedsakelig av polysakkarider eller glykoproteiner og har spesielle former. Interaksjonen mellom antigen og antistoff skjer i samsvar med den korrekte binding av de to partene av ikke-kovalente bindinger, slik som hydrogenbindinger, van der Waals-bindinger, etc. Denne interaksjonen er reversibel. Affinitet og aviditet er to parametere som måler styrken av antigen-antistoffinteraksjonen i immunologi. Hovedforskjellen mellom affinitet og aviditet er at affinitet er målingen på styrken av individuell interaksjon mellom en epitop og ett bindingssted i antistoffet, mens aviditet er målingen på de totale bindinger mellom antigene determinanter og antigenbindingsseter i det multivalente antistoffet. Affinitet er en faktor som påvirker aviditeten av antigen-antistoffinteraksjonen.

INNHOLD

1. Oversikt og nøkkelforskjell

2. Hva er affinitet

3. Hva er aviditet

4. Sammenligning side om side - Affinitet vs aviditet

5. Sammendrag

Hva er Affinity?

Affiniteten er et mål på interaksjonen mellom et antigenbindingssted for antistoffet og en epitop av antigenet. Affinitetsverdi gjenspeiler nettoresultatet av de attraktive og frastøtende kreftene mellom individuell epitop og individuelt bindingssted. Høy affinitetsverdi er et resultat av en sterk interaksjon med mer attraktive krefter mellom epitopen og Ab-bindingsstedet. Lav affinitetsverdi indikerer den lave balansen mellom attraktive og frastøtende krefter.

Affiniteten til monoklonale antistoffer kan lett måles siden de har en enkelt epitop og er homogene. Polyklonale antistoffer vurderer en gjennomsnittlig affinitetsverdi på grunn av deres heterogene natur og deres forskjeller i affinitetene mot de forskjellige antigene epitopene.

Enzymkoblet immunosorbentanalyse (ELISA) er en ny teknikk innen farmakologi som brukes til å måle affiniteten til antistoffene. Det resulterer i mer presise, praktiske og informative data for affinitetsbestemmelse. Antistoffer med høy affinitet binder raskt med epitopen og danner en sterk binding som vedvarer under de immunologiske analysene, mens antistoffer med lav affinitet oppløser interaksjonen og ikke blir oppdaget av analysene.

Hva er aviditet?

Aviditeten til et antistoff er et mål på den totale styrken av bindingen mellom antigenene og antistoffet. Det avhenger av flere faktorer som antistoffets affinitet til antigenet, valens av antigen og antistoff og den strukturelle ordningen for interaksjonen. Hvis antistoffet og antigenet er multivalent og har en gunstig strukturell ordning, forblir interaksjonen veldig sterk på grunn av høy aviditet. Aviditet viser alltid en høy verdi enn summeringen av de individuelle tilhørighetene.

De fleste antigener er multimeriske, og de fleste antistoffer er multivalens. Derfor forblir de fleste antigen-antistoffinteraksjoner sterke og stabile på grunn av høy aviditet av antigen-antistoff-komplekset.

Figur01: Affinitet og aviditet til et antistoff

Hva er forskjellen mellom affinitet og aviditet?

Diff Article Middle before Table

Affinitet vs aviditet
Affinitet refererer til styrken av interaksjonen mellom en antigen epitop med ett antigenbindingssted i antistoffet.	Aviditet er målingen på den totale styrken av interaksjonen mellom antigene epitoper med multivalensantistoff.
Forekomst
Dette skjer mellom individuell epitop og individuelt bindingssted	Dette skjer mellom multivalente antigener og antistoffer.
Verdi
Affinitet er balansen mellom attraktive og frastøtende krefter.	Aviditet kan betraktes som en verdi mer enn summen av de individuelle tilhørighetene.

Sammendrag - Affinitet vs Aviditet

Antigen antistoffinteraksjon er en spesifikk, reversibel, ikke-kovalent interaksjon som er viktig i immunologiske studier. Det ligner på enzymsubstratinteraksjonen. Spesifikt antigen binder med et spesifikt antistoff. Affinitet og aviditet er to mål for denne interaksjonen. Affinitet reflekterer styrken av en interaksjon mellom en epitop og et antigenbindingssted for antistoffet. Aviditet gjenspeiler den totale styrken til antigen antistoffkomplekset. Dette er forskjellen mellom tilhørighet og aviditet. Aviditet er et resultat av flere affiniteter som forekommer i ett antigen-antistoffkompleks, siden de fleste antigener og antistoffer er multivalente og opprettholder flere interaksjoner for å stabilisere bindingen.